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1、<正> 本实验室的早期工作已经表明,当肌酸激酶(ATP-肌酸磷酸转移酶,EC 2,7,3,2)用胍或脲变性时,很低浓度的变性剂就可使酶失活;但需更高浓度的胍或脲才能引起用一般物化方法可以观察到的酶的构象变化。

2、此外,在变性剂浓度相同时,酶的失活速度比酶分子整体构象的松散速度快几个数量级。

3、肌酸激酶是二聚体酶,一般认为稀浓度的变性剂会引起寡聚酶的解聚。

4、虽然一些作者认为肌酸激酶在单体状态下可能有活力,但是Degant　　【作者单位】：中国科学院生物物理研究所分子酶学实验室 北京 (刘国华;侯立向);中国科学院生物物理研究所分子酶学实验室 北京(邹承鲁)　　【DOI】：cnki:ISSN:0023-074X.0.1988-10-017　　【正文快照】：　　本实验室的早期工作已经表明,当肌酸激酶(人TP一肌酸磷酸转移酶,EcZ,7,3,2)用孤或睬变性时,很低浓度的变性剂就可使酶失活;但需更高浓度的呱或膝才能引起用一般物化方法可以观察到的酶的构象变化【,:2]此外,在变性剂浓度相同时,酶的失活速度比酶分子整体构象的松散速度快几个数量级帅,.肌酸激酶是二聚体酶,一般认为稀浓度的变性剂会引起寡聚酶的解聚.虽然一些作者认为肌酸激酶在单体状态下可能有活力t.,”,但是Dega川和Dega耐‘,已提出证据,认为酶必须在二聚体状态下才是有活力的.因此,我们的上述实验结果可以解释为:酶在低浓度脉或呱中…　　推荐 CAJ下载 PDF下载　　CAJViewer7.0阅读器支持所有CNKI文件格式，AdobeReader仅支持PDF格式。

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