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研究人员已经确定了一种关键机制,该机制可使致命的细菌获得对抗生素的抗性。由于我们正面临着由细菌病原体引起的日益增长的抗菌素耐药性(AMR)和感染威胁,这些发现为寻找有效的新抗生素提供了潜在的新药靶标。
该研究调查了用于治疗多种细菌感染(包括结核病)的喹诺酮类抗生素。喹诺酮类药物通过抑制细菌酶,回旋酶和拓扑异构酶IV起作用,从而防止DNA复制和RNA合成对生长至关重要。
它们是在当前医学中广泛使用的非常成功的抗微生物剂,但是对它们和其他治疗方法的细菌耐药性是一个严重的问题。
先前的研究已经确定了由五肽重复蛋白(PRPs)产生的一种抗药性机制,五肽重复蛋白(PRPs)也是一类分子,也可作为DNA促旋酶抑制剂。
其中一种称为MfpA,可使喹诺酮对结核分枝杆菌结核分枝杆菌具有抗药性。
在这项研究中,约翰·英内斯中心的托尼·麦克斯韦教授小组的研究人员着手发现诸如MfpA的PRP在分子水平上如何发挥作用。
他们从结核分枝杆菌的近亲分枝杆菌耻垢分枝杆菌中纯化了MfpA,并表明它可以抑制DNA促旋酶的超螺旋反应,后者是喹诺酮类药物在结核病中引起分枝杆菌的靶标。
进一步的研究表明,MfpA可以防止喹诺酮引起的回旋酶中毒,从而保护细菌宿主细胞免受抗生素的侵害。
使用X射线晶体学,研究人员表明MfpA结合了回旋酶的ATPase结构域,这说明了它具有抑制超螺旋反应和防止喹诺酮中毒的能力。
该研究的通讯作者托尼·麦克斯韦尔教授说:“我们没想到MfpA的确切机制是防止DNA与旋绕酶ATPase结构域的结合;这是一种独特的作用方式。”
他补充说:“我们相信这种理解将有助于推动制药行业的学者和研究人员开发抗生素的新思路。”
进一步的研究工作将涉及基于MfpA陀螺酶结构的分子建模,以设计可模仿这种相互作用并提供有关其工作原理的更多见解的小分子。
PNAS中出现了“五肽重复蛋白MfpA与分枝杆菌DNA促旋酶相互作用的DNA T段模拟”研究。
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