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伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校的物理学教授 Aleksei Aksimentiev 负责指导生物技术计算机建模软件解决方案的开发。图片来源:L. Brian Stauffer,伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校。
伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校的研究人员使用分子动力学模拟来了解十二烷基硫酸钠如何导致蛋白质解折叠。SDS 常用于实验室分离蛋白质并确定其分子量。然而,目前尚不清楚 SDS 如何影响蛋白质结构。
论文“Protein unlocking by SDS: the microscopic mechanism and the properties of the SDS protein assembly”发表在Nanoscale上。
“我们的研究揭示了这些相互作用如何在几百万分之一秒内发生的微观细节,”Aksimentiev 小组的博士后研究员 David Winogradoff 说。“我们在物理上代表了系统中存在的每一个原子,我们在高温下进行,以加速 SDS 与蛋白质结合的过程以及展开。”
研究人员使用几台超级计算机来模拟 SDS-蛋白质相互作用。“使用这些不同的超级计算机,我们能够在一周而不是一年的时间内完成我们的研究,”生物物理学教授、贝克曼先进科学技术研究所的教员阿列克谢·阿克西门捷夫 (Aleksei Aksimentiev) 说。
模拟帮助他们了解 SDS 如何导致蛋白质展开以及蛋白质展开的程度。“我们的研究表明,有些蛋白质区域暴露在外,有些区域包裹在 SDS 周围,就像串珠一样,”Aksimentiev 说。
视频动画说明了在存在 SDS(红色和青色点)的情况下自发展开的肌动蛋白域。SDS 分子仅在与肌联蛋白直接结合时才会显示。图片来源:Aksimentiev 集团。
尽管模拟提供了对相互作用的详细见解,但它们太短而无法探测与未折叠蛋白质结合的 SDS 与溶解在周围溶液中的 SDS 之间的平衡。“分子动力学方法使我们能够提供其他技术无法获得的精细分子细节,”Winogradoff 说。
“SDS 已经使用了很长时间。我们的研究使 SDS 作为一种展开剂的新应用能够促进蛋白质测序,”Aksimentiev 说。“我们想知道 SDS 分子如何排列在蛋白质上,以便我们可以驱动这些链通过纳米孔并读取序列。”
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